Sigma-Aldrich MMP-2，活化，人，重组，小鼠细胞

产品概述

在小鼠细胞中表达的全长重组人pro-MMP-2，随后被APMA激活。通过脱盐柱除去APMA。MMP-2的底物特异性包括胶原蛋白（IV，V，VII和X型），弹性蛋白和明胶（I型）。TIMP-2抑制剂的存在可防止MMP-2 C端调节域的降解。TIMP-2也是蛋白水解的抑制剂，会抑制酶的活性。可用于免疫印迹、底物切割测定和酶谱分析。



基质金属蛋白酶是独特的蛋白水解酶家族的成员，在其活性位点具有锌离子，可以降解胶原蛋白，弹性蛋白和细胞外基质（ECM）的其他成分。这些酶存在于正常健康个体中，并已显示在伤口愈合，妊娠和骨吸收等过程中具有重要作用。但是，MMP的过表达和激活与ECM分解和重塑所涉及的一系列病理过程和疾病状态有关。这类疾病包括肿瘤侵袭和转移、类风湿性关节炎、牙周病以及血管生成、内膜增生、动脉粥样硬化和动脉瘤等血管过程。最近，MMP与神经退行性疾病，如阿尔茨海默氏′症和肌萎缩性侧索硬化症（ALS）有关。基质金属蛋白酶组织抑制因子（TIMP）是基质金属蛋白酶的天然抑制剂，合成抑制剂已被开发出来，为这些疾病的治疗提供了新的希望。MMP活性的调节可以发生在基因表达水平，包括转录和翻译，激活水平或TIMP抑制水平。因此，从理论上讲，在这些点上的任何一个点上的扰动都可能导致ECM转换的改变。表达受到促炎和抗炎细胞因子和/或生长因子的严格控制，一旦产生，酶通常以无活性酶谱的形式分泌。激活（去除分子的抑制性前肽区域）后，MMP受到局部产生的TIMP的控制。所有MMP都可以在体外用有机汞化合物（例如乙酸4-氨基苯基汞）激活，但是尚未明确定义负责所有MMP生理激活的试剂。大量研究表明，MMP家族的成员具有相互激活的能力。就其生物学行为而言，体内MMP的激活可能是关键的步骤，因为正是这种激活将使平衡趋于平衡，有利于ECM降解。涉及MMP的疾病的标志是活性MMP和TIMP之间的化学计量不平衡，从而导致过度的组织破坏并经常降解。确定控制这种失衡的机制可能会开辟特定酶抑制剂的一些重要治疗选择。

包装信息

请参考特定浓度批号的标签。

其他说明

Liepnisch，E.等，2003.生物化学杂志，278，25982. Parsons，S.L.等，1997.外科学杂志，84，160. Backstrom，J.R.等，1996.神经学杂志，16，7910. Lim，G. P.等，1996.神经化学杂志，67，251. Xia，T.，等，1996. Biochim.Biophys.Acta 1293，259.钱德勒，S.等，1995 Neuroscience Letters 201，226. Sang，Q.X.等，1995. Biochim.Biophys.Acta 1251，99. Kenagy，R.D.和Clowes，A.W.1994. In Inhibition of Matrix Metalloproteinases：Therapeutic Potential.Greenwald，R.A.和Golub L.M.编辑，465。Zempo，N.等，1994。J. Vasc. Surg. 20，217。Birkedal-Hansen，H. 1993。J. Periodontol. 64，484。Stetler-Stevenson，W.G.等，1993。FASEB J. 7，1434. Delaisse，J-M.和Vaes，G.，1992.《破骨细胞的生物学和生理学》，B.R.Rifkin和C. V. Gay编辑，290. Jeffrey，J. J.，1992.《伤口愈合：生化和临床方面。R.F.Diegelmann和W. J. Lindblad编辑，194。Jeffrey，J.J.1991。《围产期研讨会》15，118。Liotta，L.A.，等，1991. Cell 64，327. Harris，E. 1990. N. Engl. J. Med. 322，1277.

技术规格