Sigma-Aldrich MMP-14, human, prodomain, catalytic domain, and hemopexin domain, E. coli recombinant

产品概述

背景技术背景：基质金属蛋白酶（MMPs）是一种锌离子和钙离子依赖的内肽酶，在细胞外基质成分的转换中起作用（Matrisian，1992）。目前，18种分泌型MMP和5种膜型MMP（Sato等人，1994; Will & Hinzmann，1995; Takino等人，1995;人MT1-MMP由559个氨基酸残基组成，计算的Mr为63516（Sato等，1994; Will和Hinzmann，1995）。在MT1-MMP中区分出以下结构域和序列区：前域（Ser1-Arg88），催化结构域（Tyr89-Gly261），催化结构域和血红素结合蛋白结构域之间的连接（Gly262-Gly292），血红素样结构域（Pro293-Cys485）和C-末端序列（Pro486-Val559），在乳腺癌细胞系的培养基中发现了不含跨膜片段的可溶性MT1-MMP（Imai等，1996）。MT1-MMP在成人肺、胎盘、肾、卵巢、肠、前列腺和脾中表达（Will & Hinzmann，1995）。（Butler等，1998），胃癌（Nomura等，1995），乳腺、头颈癌（Okada等，1995）。MT1-MMP通过去除其前结构域而被活化。该反应由弗林蛋白酶催化，弗林蛋白酶是一种枯草杆菌溶素型丝氨酸蛋白酶，其识别位于前结构域和催化结构域之间的四个碱性氨基酸残基的基序（Pei和韦斯，1996）. MT1-MMP激活明胶酶A（Sato等人，Strongin等人，1995; Will等人，1996）和前胶原酶-3（Knauper等人，1996）通过蛋白水解切割它们的结构域。MMP激活其他基质金属蛋白酶提供了在生理和病理过程中增强细胞周围蛋白水解的潜力。MT1-MMP对明胶酶A的激活被认为有助于细胞迁移和增殖过程中细胞外基质的局部降解。MT1-MMP还水解纤维状胶原I，II和III分解成特征性的3/4和1/4片段（D ′ Ortho et al.，1997; Ohuci et al.，1997），并且它切割许多其它ECM蛋白，包括纤连蛋白、玻连蛋白、层粘连蛋白-1和硫酸皮肤素蛋白聚糖（D ′ Ortho等，1997; Pei和韦斯，1996; Ohuci等，1997）。TIMP-1对MT1-MMP的活性抑制较差，但TIMP-2和TIMP-3有效地抑制了MT1-MMP的活性（Will等，1996）。

CC 1043是一种在大肠杆菌中以周质蛋白形式表达的重组多肽序列，其酶原由MT 1-MMP残基组成，对应于Ser 1-Val 501，后接一个Thr残基和6个His残基，其分子量为58200 Da。

应用领域

可用作免疫测定中的抗原标准品。酶原可被微量的MT 1-MMP催化结构域激活（D′Ortho et al.，1997; Butler et al.，1998）。

物理形态

在50 mM Tris-HCl（pH 7.5）、150 mM NaCl、5 mM CaCl 2中以液体形式提供。

制备/使用说明

在-70 ° C下保存未稀释的等分试样。酶可在-20 ° C下保存数周。应避免重复冻融

分析说明

在SDS-PAGE中显示为58 kDa处的主要条带

技术规格