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Sigma-Aldrich Thrombin 来源于人类血浆,冻干粉,≥2,000 NIH单位/mg蛋白(E1%/280,18.3)

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Sigma-Aldrich Thrombin 来源于人类血浆,冻干粉,≥2,000 NIH单位/mg蛋白(E1%/280,18.3)

Sigma-Aldrich Thrombin from human plasma,lyophilized powder, ≥2,000 NIH units/mg protein (E1%/280, 18.3)
SIGMA-ALDRICH授权代理生化试剂
CAS 号 9002-04-4品牌 Sigma-Aldrich类目 实验室试剂 / 生化试剂更新日期 2026-10-27

规格与货号

货号包装规格操作
T6884-100UN100 units
T6884-250UN250 units
T6884-1KU1000 units
T6884-5KU5000 units

产品概述

凝血酶由肝脏中的非活性凝血酶原蛋白水解产生。它是具有四个结构域的糖蛋白:包含Gal域的10 γ羧化谷氨酸,两个kringle域和胰蛋白酶样丝氨酸蛋白酶结构域。凝血酶原基因位于人类染色体11p11.2上。

凝血酶是止血过程中的最终凝血蛋白酶,可同时促进促凝血和抗凝血作用。

应用领域

人血浆凝血酶已用于:
的制备纤维蛋白凝胶,以评估人骨髓基质细胞(hBMSC)形态,血小板活化,评估内皮细胞(EC)单层完整性

凝血酶被用于重组融合蛋白的位点特异性切割,这些重组融合蛋白具有可接近的凝血酶识别位点以除去亲和标签。

生化/生理作用

凝血酶的主要功能是将纤维蛋白原裂解为纤维蛋白,帮助稳定凝块形成。凝血酶原基因的广泛突变造成自身缺陷,导致凝血异常,如凝血酶原异常和凝血酶原低下。高水平的凝血酶可在多巴胺能神经元中引起神经毒性,并导致帕金森病恶化。通过调整凝血酶水平,可调节多发性硬化症的凝血途径。冠心病(CAD)患者的凝血酶水平会升高。凝血酶在大脑神经原纤维缠结中积累可能有助于tau蛋白聚集,形成阿尔茨海默氏病病理。

凝血酶被用于重组融合蛋白的位点特异性切割,这些重组融合蛋白具有可接近的凝血酶识别位点以除去亲和标签。凝血酶在一项研究中被用于研究蛋白C通路在肠屏障功能中的作用。 PMID 22731719

选择性裂解纤维蛋白原中 Arg-Gly 键形成纤维蛋白和纤维蛋白肽 A 和 B 的丝氨酸蛋白酶。

物理形态

由生理盐水柠檬酸钠缓冲液,pH 6.5,制得冻干粉

分析说明

NIH 试验步骤基于 Biggs 方法的改进,使用 0.2mL 稀释血浆(与生理盐水 1:1 混合,作为底物)和 0.1mL Biggs 凝血酶样品(稳定于 1% 缓冲白蛋白溶液中)。只使用 15-25 秒之间的凝血时间分析凝血酶浓度。

其他说明

查看更多关于 凝血酶的信息, 请访问 www.sigma-aldrich.com/enzymeexplorer。

直接与NIH凝血酶参考标准比较而得到NIH单位表示的活性

技术规格

英文名称Thrombin from human plasma
CAS 号9002-04-4
UNSPSC12352204
NACRESNA.54
EC 号232-648-7
MDL 号MFCD00082072
生物来源人血浆
形态冻干粉
比活性≥ 2,000 NIH单位/mg蛋白(E1%/280,18.3)
分子量37.4 kDa
杂质HIV和HBsAg,源材料检测为阴性
UniProt 登录号P00734
储存温度−20°C
质量等级200
基因信息human ... F2(2147)
包装规格(货号 T6884-100UN)100 units
包装规格(货号 T6884-250UN)250 units
包装规格(货号 T6884-1KU)1000 units
包装规格(货号 T6884-5KU)5000 units

常见问题

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